Определение на полипептид

Молекулите , които образуват протеини, се наричат полипептиди . Това са пептиди, съставени от поне десет аминокиселини (един вид органична молекула).

Полипептид, с други думи, е последователност от аминокиселини, които са свързани чрез пептидни връзки . Ако верижните аминокиселини са повече от сто, вече можем да говорим за протеин.

Протеините, от друга страна, могат да бъдат съставени от една или повече полипептидни вериги. Тези, които имат една верига, са класифицирани като мономерни протеини , докато тези, които имат две или повече вериги, се наричат мултимерни протеини .

Инсулин е пример за полипептид. Този хормон, който се произвежда в панкреаса , е от съществено значение за правилното функциониране на метаболизма. Заболяването, известно като захарен диабет, предполага, че човек страда от липса на този полипептид. От друга страна, ако пациентът произвежда прекомерно количество инсулин, той ще изпита хипергликемия .

Друг полипептид е гастрин , хормон, който участва в действията, които се извършват в храносмилателната система. Сред функциите на гастрина, е стимулирането на движението на кръвта и мускулите в стомаха.

По време на развитието на костите, от друга страна, остеобластите произвеждат полипептид, наречен остеокалцин . Анормалните нива на този хормон могат да бъдат индикатор за цироза, остеопороза или остеомалация, сред други заболявания и заболявания .

Трябва да се отбележи, че точно както класът молекули, които имат повече от сто аминокиселини, влиза в групата на протеините, тази, която има по-малко от десет, се нарича олигопептид .

В протеина, редът на аминокиселините е проучен и отговаря на определени правила. Обикновено, N-краят на полипептидната верига (аминокраят NH3 +) трябва да бъде записан вляво от последователността; следователно, С-крайната (или карбоксилната група) трябва да бъде написана надясно. Всяка дадена последователност трябва да се чете от нейния N-край до неговия С-край.

В природата ензимът, който образува пептидните връзки (между една карбоксилна група на една аминокиселина и една аминогрупа на друга, и вида на връзката, която свързва протеини и пептиди) е рибозомата ; в него има обяснение на конвенцията, обяснена в предходния параграф, тъй като растежът на веригата се произвежда чрез добавяне на аминокиселина към крайния карбоксил, така че първият край, който се появява, е N-терминал.

Характеристиките на пептид или протеин варират в зависимост от качеството и количеството на йонизиращите се групи, открити в молекулата. Както и свободните аминокиселини, пептидът и протеинът имат изоелектрични рН (pl) и криви на титруване; Освен това, нейното рН не се променя в електрическо поле .

За да се нарече полипептид, суфиксите на аминокиселините, завършващи с -ico (като аспартик ), in -an (като триптофан) и -in (като глицин) трябва да бъдат променени на -il ; единственото изключение от това правило се случва с крайния карбоксил. За да се цитира пример, за да се получи дипептид валилаланин с помощта на пептидна връзка, ние започваме от валин и аланин; От друга страна, валилглицилеуцин е трипептид, който се образува с валин в N-крайната позиция, глицин и С-краен левцин.

GIP или стомашен инхибиторен полипептид принадлежи към семейството на хормони секретин, вид молекули, наречени инкретини, които имат за задача да подготвят организма да извършва съхранението на храната, която получава. Неговото откритие се е случило през 20-те години на ХХ век и първоначално се е смятало, че е отговорно за предпазването на тънките черва от киселина, въпреки че в момента се счита, че неговата функция е да стимулира секрецията на инсулин.

border=0

Търсете друго определение